你的位置: 首页> 细胞> 核糖体
　　 核糖体（Ribosome）是合成蛋白质的细胞器，其唯一的功能是按照mRNA的指令由氨基酸高效且精确地合成多肽链。1953年，Robinsin和Brown用电镜观察植物细胞时发现了这种颗粒结构。1955年Palade在动物细胞中也观察到类似的结构。1958年Roberts 建议把这种颗粒结构命名为核糖核蛋白体（ribosome），简称核蛋白体或核糖体。核糖体几乎存在于一切细胞内，不论是原核细胞还是真核细胞，均含有大量的核糖体。即使最小最简单的细胞支原体，也至少含有数以百计的核糖体。线粒体和叶绿体中也含有核糖体。目前，仅发现在哺乳动物成熟的红细胞等极个别高度分化的细胞内没有核糖体。因此可以说核糖体是细胞最基本的不可缺少的结构。核糖体是一种颗粒状的结构，没有被膜包裹，其直径为25nm，主要成分是蛋白质与RNA。核糖体RNA称为rRNA，蛋白质称r蛋白，蛋白质含量约占40％，RNA约占60％。r蛋白分子主要分布在核糖体的表面，而rRNA则位于内部，二者靠非共价键结合在一起。在真核细胞中很多核糖体附着在内质网的膜表面，称为附着核糖体，它与内质网形成复合细胞器，即粗面内质网。在原核细胞的质膜内侧也常有附着核糖体。还有一些核糖体不附着在膜上，而呈游离状态，分布在细胞质基质内，称游离核糖体。附着核糖体与游离核糖体所合成的蛋白质种类不同，但核糖体的结构与化学组成是完全相同的。核糖体常常分布在细胞内蛋白质合成旺盛的区域，其数量与蛋白质合成程度有关。处在指数生长期的细菌中，每个细胞内大约有数以万计的核糖体，其含量可达细胞干重的40％。而在培养的饥饿状态的细胞内，仅有几百个核糖体。在体外培养的HeLa细胞中，核糖体的数目约为5×106～107个。从核糖体发现至今近50年的时间，对核糖体的结构、成分与功能的研究，积累了丰富的材料，特别是近几年对rRNA的研究取得了重要的进展。精细的生物化学分析、分子生物学、免疫学及其与电子显微镜技术的配合是取得这些成果的重要实验基础。

核糖体
Ribosome

 

 

 

 

 
核糖体的基本类型与成分

生物有机体细胞内有两种基本类型的核糖体：一种是70S（S为Sverdberg沉降系数单位）的核糖体，其相对分子量为2.5×106，原核细胞的核糖体为70S，真核细胞线粒体与叶绿体内的核糖体也近似于70S；另一种是80S的核糖体，相对分子量为4.8×106，真核细胞的核糖体（除线粒体与叶绿体核糖体外）均为80S。不论70S或80S的核糖体，均由大小不同的两个亚单位（subunit）构成。体外实验表明70S的核糖体在Mg2+浓度小于1m mol/L的溶液中，易离解为50S与30S的大小亚单位，当溶液中Mg2+浓度大于10m mol/L时，两个核糖体常常形成100S的二聚体。核糖体大小亚单位在细胞内常常游离于细胞质基质中，只有当小亚单位与mRNA结合后大亚单位才与小亚单位结合形成完整的核糖体。肽链合成终止后，大小亚单位解离，又游离存在于细胞质基质中。
 

核糖体是细胞合成蛋白质的细胞器，广泛存在于一切细胞中（除哺乳动物成熟的红细胞等极个别高度分化的细胞）
 

核糖体在细胞内以两种状态存在：一种是附着在内质网表面的核糖体，称为附着核糖体
 

另一种核糖体处于游离状态，分布在细胞质基质中，称为游离核糖体。两种核糖体在结构和化学组成上完全相同
 
用EDTA、尿素和一价盐可逐级去掉核糖体上的r蛋白，最后得到纯的rRNA。在原核细胞中50S与30S的大小亚单位的相对分子量分别为1.6×106和0.9×106。小亚单位中含有一个16S的rRNA分子，相对分子量为0.6×106，由1 542个核苷酸组成（E.coli）。大亚单位中含有一个23S的rRNA分子，其相对分子量为1.2×106，由2 904个核苷酸组成（E.coli）。大亚单位还含有一个5S的rRNA，相对分子量为0.03×106，仅由120个核苷酸组成（E.coli）。从30S亚单位中已发现有21种不同的蛋白质分子（称S蛋白），50S的大亚单位约含34种蛋白质（称L蛋白）。在E.coli核糖体中除了L7／L12有4个拷贝，S6有2个拷贝外，其余的r蛋白仅有一个拷贝。80S的核糖体普遍存在于真核细胞内，对分离的核糖体进行理化性质测定，发现与原核细胞核糖体具有类似的特征。随着溶液中Mg2+浓度的降低，80S的核糖体可离解为60S与40S的大小亚单位，当Mg2+浓度增高时，80S的核糖体又可形成120S的二聚体。60S与40S亚单位的相对分子量分别为3.2×106与1.6×106。小亚单位中含有一个18S的rRNA分子，相对分子量为0.9×106。大亚单位中含有一个28S的rRNA分子，相对分子量为1.6×106，还含有一个5S的rRNA分子和一个5.8S的rRNA分子。在不同的真核细胞中，核糖体也存在着差异，如动物细胞核糖体的大亚单位内有28SrRNA，而植物细胞、真菌细胞与原生动物细胞内，核糖体的大亚单位中却不是28SrRNA，而是25～26S rRNA；在低等真核生物细胞中，构成核糖体的rRNA类型比较复杂，可能不仅限于以上几种。真核生物核糖体的小亚单位约含33种蛋白，大亚单位约含49种蛋白。rRNA中的某些核苷酸残基被甲基化修饰，甲基化常发生在rRNA序列较为保守的区域。如16S rRNA 3′端高度保守序列中二个相邻的腺嘌呤核苷酸中的4个甲基化位点G-m6A-m6A，它可能参与30S和50S的亚单位的结合过程。16SrRNA一般有10个甲基化位点，23SrRNA约有20个甲基化位点。在哺乳动物核糖体的18SrRNA和28SrRNA中，其甲基化位点分别为43个和74个，约占全部核苷酸总数的2％，远高于原核细胞的rRNA。
 

核糖体唯一功能就是按照mRNA的指令由氨基酸高效且精确地合成多肽链
 

核糖体是一种没有被膜包裹的颗粒状结构，其主要成分是蛋白质（称r蛋白）和RNA（称rRNA）
 

r蛋白主要分布在核糖体的表面，而rRNA则位于核糖体的内部，二者靠共价键结合在一起
 
核糖体的结构
用离子交换树脂可分离纯化各种r蛋白。将纯化的r蛋白与纯化的rRNA进行核糖体的重组装，可进一步显示核糖体中r蛋白与rRNA的结构关系。在重组装过程中，某些蛋白质必须首先结合到rRNA上，其它蛋白才能组装上去，即表现出先后层次。这种关系，在很大程度上可能也反映核糖体在体内装配的情况。核糖体的重组装不需要其它大分子的参与，是一个自我装配的过程。用双向电泳技术可显示出E.coli核糖体在装配各阶段中，与rRNA结合的蛋白质的类型。这一技术广泛地用于分析各种核糖体的亚单位及其装配中的亚单位的蛋白质成分。为了进一步研究r蛋白在结构上的相互关系，常使用双功能的交联剂 （difunctional cross-linking agent），利用交联剂分子中两个活泼的基团分别与蛋白质中某些基团共价结合，结果象订书钉一样，把核糖体中相邻的蛋白质分子共价结合在一起，再经双向电泳分离后，便可测出r蛋白之间的空间关系。H.G.Wittman纯化了E.coli核糖体中的52种蛋白质，并测出其一级结构，发现除两种蛋白L7和L12具有相同的氨基酸序列（所不同的是L7在N-端有一个酰基）外，几乎所有蛋白的一级结构都有很大不同，因而在免疫学上也几乎没有同源性。进而将纯化的E.coli的各种r蛋白制成抗体，发现从不同原核生物中分离的r蛋白之间有很高的同源性，序列分析也证实了这一点，说明在不同物种的细胞中，核糖体可能来源于一个共同的祖先，并在进化上是非常保守的，甚至在E.coli与植物叶绿体中的r蛋白也有很高的同源性。同样，在不同的真核生物中，r蛋白之间也普遍存在很高的同源性，甚至在E.coli与大鼠的某些r蛋白也显示出很强的免疫交叉反应。上述工作为进一步分析某一种r蛋白的哪一结构域与另一种r蛋白或与rRNA的结合打下了基础。最直观的方法是，电镜负染色与免疫标记技术。结合起来，研究r蛋白在核糖体的亚单位上的定位。抗体分子具有两个抗原的结合位点，将抗某一种r蛋白的抗体加入纯化的核糖体亚单位中后，两个亚单位就会被同一个抗体分子在相同部位交联在一起，与未加抗体核糖体亚单位的电镜图片进行比较，便可知道抗原决定簇，即该种r蛋白在亚单位上的位置。目前已了解E.coli核糖体的几乎全部r蛋白的分布及其相互关系。
 

核糖体有两种基本类型：一种是70S的核糖体，主要存在于原核细胞中；另一种是80S的核糖体，存在于所有真核细胞中
 

不论是70S或80S的核糖体，均由大小不同的两个亚单位构成，平时大小亚单位常游离于胞质中
 

当小亚单位与mRNA结合后大亚单位即与其结合形成完整的核糖体；肽链合成中止后，大小亚单位解离，重新游离于胞质中
 
对rRNA，特别是对16S rRNA结构的研究已积累了丰富的资料。通过对500多种不同生物的rRNA序列的分析，发现其一级结构是非常保守的，某些序列是完全一致的。16SrRNA的二级结构具有更高的保守性，尽管不同种的rRNA的一级结构可能有所不同，但它们都折叠成相似的二级结构――即由多个臂环（stem-loop structure）所组成的结构。其中不到半数的碱基配对，且双螺旋区（臂）一般小于8个碱基对，而未配对的碱基形成环。整个16SrRNA可分成4个结构域即中心结构域（central domain），5′端结构域（5′domain），3′主结构域（3′major domain）及其与中心结构域之间的3′主结构域（major domain）。rRNA与r蛋白之间的结构关系，可用多种技术来研究。如根据与蛋白结合的 rRNA的某一区域往往更能耐受核酸酶的水解，可用RNA酶温和地水解核糖体，经分离后，分析被保护的核苷酸序列及与之相结合的蛋白质成分。此外还可用交联剂将结合在rRNA上的蛋白与结合位点处的rRNA碱基共价交联后，进一步做序列分析,用这些方法发现位于核糖体A-位点的tRNA和位于P-位点的tRNA与16S rRNA的结合部位，这些部位都处在16SrRNA的高度保守序列上。通过对r蛋白的中子衍射技术（neutron diffraction）分析可获得rRNA臂环结构的三级结构模型，再根据与蛋白质结合的rRNA序列以及蛋白质与蛋白质之间的关系，提出70S核糖体的小亚单位中rRNA与全部的r蛋白关系的空间模型。以上技术已用于对50S亚单位的分析，并已取得了一些重要的进展。近年发现，蛋白质合成进程中很多重要步骤与50S核糖体大亚单位相关，如：依赖延伸因子Tu（EF-Tu）的氨酰tRNA的结合；延伸因子G（EF-G）介导的转位作用；依赖于起始因子2的fMet-tRNA的结合；依赖于释放因子的蛋白合成终止作用；应急因子（stringent factor ，在营养缺乏条件下，促代谢水平迅速下降的因子）与核糖体结合产生ppGpp（p）阻断蛋白合成等。上述过程中的多数因子为G蛋白，具有GTPase活性，故将核糖体上与之相关位点称为GTPase相关位点。应用遗传突变株，化学交联和RNA与蛋白结合的足迹法等技术证明在50S核糖体大亚基上GTPase相关位点主要涉及二部分：（1）核糖体蛋白L11和rRNA复合物（E.coli中为23S rRNA的1 030～1 125核苷酸片段）和L10（L12）4形成的五聚体，其中两个L12二聚体（N-端结构域相结合）通过L10结合在rRNA片段上且与L11毗邻，L12二聚体形成50S亚单位的突起部分，其C-端可相对运动。L11-rRNA片段也位于这一区域，它也是阻碍GTPase相关位点的各种因子作用的抗菌素如硫肽抗菌素、硫链丝菌肽（thiostrepton）和小球菌素（micrococcin）的结合区域。（2）核糖体毒作用的颈-环（ribotoxin stem-loop）区（E.coli 23S rRNA中2 645～2 675核苷酸片段和相关r蛋白形成）。细胞毒作用蛋白，如α-sarcin和蓖麻蛋白（ricin）可与之作用，同样可阻断核糖体因子的结合与作用。二级结构分析发现，L11-rRNA复合物中的rRNA片段形成4个双螺旋区均结合在端部颈上，其中包括A1 095颈环和附有A1 067的U1 082发夹结构，共同形成一个包装紧密的结构域。其中还有Ca2+。L11蛋白有两个球形结构域，C-端结构域形成的伸展多肽链与rRNA骨架相结合。最近人们成功地制备L11-rRNA复合物的晶体，获得了其空间结构高分辨率的三维图象。这一结果不仅证实了前人用各种实验技术所获得的种种结论，而且提出直观、可靠且比人们的预料更为精巧复杂和可行的作用机制，从而为揭开核糖体这一具有30多亿年历史的古老的高度复杂的分子机器的运转奥秘迈出了极重要的一步。
 
核糖体蛋白质与rRNA的功能
核糖体上具有一系列与蛋白质合成有关的结合位点与催化位点：（1）与mRNA的结合位点；（2）与新掺入的氨酰-tRNA的结合位点――氨酰基位点，又称A位点；（3）与延伸中的肽酰-tRNA的结合位点――肽酰基位点，又称P位点；（4）肽酰转移后与即将释放的tRNA的结合位点――E位点（exit site）；（5）与肽酰tRNA从A位点转移到P位点有关的转移酶（即延伸因子EF-G）的结合位点；（6）肽酰转移酶的催化位点。此外还有与蛋白质合成有关的其它起始因子、延伸因子和终止因子的结合位点。对这些结合位点位于核糖体的哪个亚单位上及其确切位点，近年来已有比较多的了解。已知与tRNA结合的P位点、A位点或Ｅ位点各自都涉及一套rRNA上不同的区域。16SrRNA与tRNA同P位点和A位点的结合有关；23SrRNA与tRNA同P位点、A位点和E位点的结合有关。例如与tRNA结合的A位点，在16SrRNA中主要位于530和1 400/1 500区域两部分（数码指rRNA核苷酸序号），这也是16S rRNA两个最保守的区域，与tRNA结合最强的区域是G530，A1 492和A1 493（英文字母代表碱基种类），其次是A1 408和G1 494。在16S rRNA和23S rRNA中与A位点、P位点或E位点有关的碱基序列几乎都是共同的保守序列。而且与各结合位点有关的一套碱基又各自不同。某些r蛋白，如小亚单位上的S2、S3和S14参与氨酰-tRNA与A 位点的结合；L13和L27则是大亚单位上P位点的组成成分。延伸因子EF-G和EF-Tu结合到大亚单位的一套相同位点上，位于23SrRNA2660区域的共同保守序列，特别是与G2655、A2660和G2661结合更为紧密，这些区域也涉及到r蛋白L11和L7／L12，它们位于大亚单位突起的底部，均与EF-G的功能有关。在研究这些结合位点时，人们也注意到处于不同的结合条件下，核糖体的构象发生了相应的变化，而这些变化对核糖体行使其功能可能是十分必要的。
 

核糖体的主要功能是按mRNA的指令参与蛋白质的生物合成
 

核糖体合成蛋白质模型
 

核糖体合成蛋白质过程
 
核糖体中最主要的活性部位是肽酰转移酶的催化位点。早些时侯人们普遍认为既然酶的本质是蛋白质，那么核糖体中一定有某种蛋白与蛋白质合成中的催化作用有关。虽然RNA占核糖体的60％，但长期以来它仅仅被看作是r蛋白的组织者，即形成核糖体的内部结构框架或是与蛋白质合成过程中所涉及到的RNA碱基配对有关。在对r蛋白和rRNA 进行大量研究特别是利用化学方法和遗传突变株来研究r蛋白的功能以后，人们对r蛋白是否具有催化蛋白质合成的活性提出了疑问。（1）很难确定哪一种蛋白具有催化功能，在E.coli中很多r蛋白突变甚至缺失对蛋白质合成并没有表现出“全”或“无”的影响，即并不引起蛋白质合成的完全抑制。（2）多数抗蛋白质合成抑制剂的突变株，并非由于r蛋白的基因突变而往往是 rRNA基因发生了突变。（3）在整个进化过程中，rRNA的结构比r蛋白的结构具有更高的保守性。越来越多的事实使人们推测，rRNA在蛋白质合成过程中可能具有重要作用。Noller用高浓度的蛋白酶K、强离子型去污剂SDS以及苯酚等试剂处理大肠杆菌50S的大亚单位，去掉与23S rRNA结合的各种r蛋白，结果发现，得到的23S rRNA仍具有肽酰转移酶的活性。用对肽酰转移酶敏感的抗菌素处理或用核酸酶处理均可抑制其合成多肽的活性，但用阻断蛋白质合成其它步骤的抗菌素处理，则肽酰转移酶活性不受影响。这些结果初步揭示了在50S核糖体大亚单位中，23SrRNA参与催化肽酰转移酶的功能。当然抽提后的23S rRNA中，还残存不到5％的r蛋白，这些蛋白很可能是维持rRNA构象所必需的。1985年，Cech发现RNA具有催化RNA拼接过程的活性。1992年又证明，RNA具有催化蛋白质合成的活性，这一重要发现不仅有力推动了对核糖体结构与功能的研究，而且对生命的起源与进化过程的探索也提供了重要的依据。目前认为，在核糖体中rRNA是起主要作用的结构成分，其主要功能是：（1）具有肽酰转移酶的活性；（2）为tRNA提供结合位点（A位点、P位点和E位点）；（3）为多种蛋白质合成因子提供结合位点；（4）在蛋白质合成起始时参与同mRNA选择性地结合以及在肽链的延伸中与mRNA结合。此外核糖体大小亚单位的结合、校正阅读（proofreading）、无意义链或框架漂移的校正、以及抗菌素的作用等都与rRNA有关。r蛋白在翻译过程中也起着重要的作用，如果缺失某一种r蛋白或对它进行化学修饰，或r蛋白的基因发生突变，都将会影响核糖体的功能，降低多肽合成的活性。目前关于r蛋白的功能有多种推测，主要有：（1）对rRNA 折叠成有功能的三维结构是十分重要的；（2）在蛋白质合成中，核糖体的空间构象发生一系列的变化，某些r蛋白可能对核糖体的构象起“微调”作用；（3）在核糖体的结合位点上甚至可能在催化作用中，r蛋白与rRNA共同行使功能。
 
多聚核糖体

核糖体是蛋白质合成的机器。但核糖体在细胞内并不是单个独立地执行功能，而是由多个甚至几十个核糖体串连在一条mRNA分子上高效地进行肽链的合成。这种具有特殊功能与形态结构的核糖体与mRNA的聚合体称为多聚核糖体（polyribosome或polysome）。在细胞的超薄切片中， 不论是附着核糖体还是游离核糖体，经常可以看到它们串联排列成簇状、环状、串珠状，甚至雪花状等等。每种多聚核糖体所包含的核糖体数量是由mRNA的长度来决定的，也就是说，mRNA越长，合成的多肽分子量越大，核糖体的数目也越多。Waner和Rich等发现网织红细胞内合成血红蛋白分子的多聚核糖体常常含有5个核糖体。根据血红蛋白的一条多肽链的大小（约150个氨基酸）可推算出其mRNA分子的长度约为150nm。他们用密度梯度离心技术与电镜负染色技术相结合，观察到网织红细胞内，多聚核糖体是由一条直径约1～1.5nm的mRNA串连5个（有时6个或4个）核糖体，相邻核糖体的中心间距为30～35nm，多聚核糖体的总长约150nm，这与前面的推论相符。细菌的β半乳糖苷酶由1 100个氨基酸残基组成，它的多聚核糖体中含有约50个核糖体，如将β半乳糖苷酶的基因截短，mRNA的长度随之缩短，多聚核糖体的大小及核糖体的数目也成比例地减少。在真核细胞中每个核糖体每秒能将两个氨基酸残基加到多肽链上，而在细菌细胞中可将20个氨基酸加到多肽链上，因此合成一条完整的多肽链平均需要20秒～几分钟，即使在这样短的时间里，当第一个核糖体结合到mRNA上起始蛋白质合成后，不久第二个核糖体便结合到mRNA上，相邻的核糖体间距约80个核苷酸的距离。由于蛋白质的合成是以多聚核糖体的形式进行，这样细胞内各种多肽的合成，不论其分子量的大小或是mRNA的长短如何，单位时间内所合成的多肽分子数目都大体相等，即在相同数量的mRNA的情况下，可大大提高多肽合成速度， 特别是对于分子量较大的多肽。多肽合成速度提高的倍数与结合在mRNA上的核糖体数目成正比。在细胞周期的不同阶段，细胞中数以万种的mRNA有些在合成，有些在降解，其种类与浓度不断发生变化，以多聚核糖体的形式进行多肽合成，对mRNA的利用及对其数量的调控更为经济和有效。原核细胞中，在mRNA合成的同时，核糖体就结合到mRNA上，即由DNA转录mRNA和由mRNA翻译成蛋白质是同时并几乎在同一部位进行，所分离的多聚核糖体常常与DNA结合在一起。真核细胞中，多聚核糖体或附着在内质网上，或游离在细胞质基质中。一些证据表明游离的多聚核糖体结合在细胞骨架上。
 

核糖体在细胞内不是单个独立执行功能，而是由多个甚至几十个核糖体串连在一条mRNA分子上构成多聚核糖体
 

每种多聚核糖体所含核糖体的数量是由mRNA的长度决定的，即mRNA越长，核糖体的数量也越多
 

蛋白质的合成是以多聚核糖体的形式进行的，这可大大提高多肽合成速度
 
蛋白质的合成
蛋白质合成的过程是以核糖体为基地并被其催化完成的。以原核细胞为例，肽链合成的基本环节与主要步骤如下：（1）在mRNA起始密码AUG上游有长达6个碱基的核糖体结合序列可与核糖体小亚单位中的16S rRNA的3′端碱基配对，使mRNA与30S的核糖体小亚单位结合，接着甲酰甲硫氨酸-tRNA的反密码子识别并与mRNA的AUG配对形成起始复合物。形成起始复合物还需要GTP和３种蛋白起始因子即IF1、IF2和IF3。IF3参与mRNA同30S小亚单位的结合并阻止50S大亚单位与30S小亚单位结合。起始因子IF1和IF2促使tRNA结合到mRNA的30S小亚单位复合物上。（2）50S的核糖体亚单位与起始复合物中的30S亚单位结合，形成70S的完整的核糖体与mRNA的起始复合物。GTP水解，IF1、IF2和IF3释放，甲酰甲硫氨酸分子占据核糖体的P位点（肽酰位）并通过其反密码子和mRNA上的起始密码配对，确定读码框架。（3）肽链延伸主要包括3个步骤：①氨酰-tRNA与延伸因子EF-Tu和GTP形成的复合物相结合；②延伸因子EF-Tu将氨酰-tRNA安置到A位点，由mRNA上的密码子决定氨酰-tRNA的种类，到位后，结合在EF-Tu上的GTP水解，EF-Tu连同结合在一起的GDP离开核糖体。EF-Tu不与甲酰甲硫氨酸反应，因此起始的tRNA不能送到A位，而甲硫氨酸-tRNA 和其它的氨酰-tRNA都可与EF-Tu结合，这就解释了为什么中间的AUG不能被起始的tRNA识读。③肽链生成与移位，由肽酰转移酶催化形成二肽酰-RNA，移位需要第3个延伸因子EF-G（移位酶）及结合在EF-G上的GTP水解。肽酰-tRNA从A位转移到P位，mRNA移动3个核苷酸的距离。原P位点无负载的tRNA移到E位点后脱落，A位点空出。肽链以同样的方式不断延伸。（4）蛋白质合成的终止：如A位是UAA、UGA、UAG，氨基酰-tRNA通常不能结合到核糖体上，释放因子RF-1可识别UAA或UAG，RF-2识别UAA或UGA。A位点的终止密码与释放因子结合，活化肽链转移酶，水解P位点的多肽与tRNA之间的连键，水代替了氨基成为活化肽酰基的受体，多肽脱离核糖体，核糖体随即离解成30S和50S亚单位，真核细胞中核糖体小亚单位与mRNA 5’-端的cap识别并结合在一起，然后沿mRNA移动直至遇到起始密码AUG，其蛋白质合成与原核细胞的基本相同。尽管人们对蛋白质合成的过程及参与蛋白质合成的因子已有越来越深入的了解，然而在这一过程中，核糖体各个部件如何运转，从而快速有条不紊地完成蛋白质合成的细节尚不清楚。核糖体是一部高效的机器，它的活性部位约占其结构成分的三分之二，远高于一般酶的活性中心在酶分子中所占的比例。核糖体又是一部构象多变的机器，当核糖体的大小亚基相结合时，核糖体中的rRNA构象也有所不同，推测在蛋白质合成中，正是凭借其各组分构象的不断变化与相互作用而完成这一复杂过程的各精细环节。主要通过三个步骤完成：1.氨酰-tRNA分子结合到核糖体A位点；2.肽酰转移酶催化形成新的肽键,核糖体小亚基沿mRNA由5’?3’准确移动三个核苷酸的距离；3.E位点tRNA从核糖体释放，另一氨酰tRNA可以结合到A位点。如此循环完成整个多肽链的延伸。（引自Alberts et al,1998）
 
RNA在生命起源中的地位

细胞中最主要的三种RNA―mRNA、rRNA和tRNA通过核糖体结合在一起，共同完成遗传信息表达中的最后一步――蛋白质的翻译。证明rRNA具有肽酰转移酶的活性，大大提高对探索生命起源中最基本也是最富有挑战性的问题――细胞遗传信息装置起源的兴趣。生命是自我复制的体系。推测最早出现的简单生命体中的生物大分子，应是既具有遗传信息载体功能又具有酶的催化功能。当今细胞遗传信息传递装置中的DNA，RNA和蛋白质三种生物大分子，DNA仅具有信息载体功能，而无酶活性；蛋白质具有多种酶活性而尚未发现有遗传信息载体功能；只有RNA既具有信息载体功能又具有酶的催化功能。因此，推测RNA可能是生命起源中最早的生物大分子。RNA的信息功能人们早已明了，mRNA即为信使RNA。许多病毒如爱滋病病毒和流感病毒等基因载体就是RNA，故称RNA病毒。但RNA催化功能是近二十年才被发现。随后人们发现一系列具有催化作用的RNA统称核酶（ribozyme）。核酶不仅可催化RNA和DNA水解、连接、mRNA的拼接（splicing），在体外已证明某些RNA还可催化RNA聚合反应以及RNA的磷酸化、氨酰基化和烷基化等多种反应。核糖体rRNA中可能具有肽酰转移酶的活性，在蛋白质合成中起着关键作用。从化学性质上推测，核糖核酸的基本成份―核糖，很容易由当时地球表面含量丰富的甲烷来合成。而脱氧核糖则需要经核糖还原而成，这一反应在细胞中是由专一的酶完成的。因此，生命的最早形式可能是由膜围绕的一套具有自我复制能力的分子体系和简单的物质与能量供应体系，其遗传物质的载体是RNA而不是DNA。RNA的催化效率远远低于蛋白质，因此整个体系复制效率很低。在漫长的进化过程中，由RNA催化产生了蛋白质，进而DNA代替了RNA的遗传信息功能，蛋白质则取代了绝大部分RNA酶的功能，逐渐演化成今天的细胞。由于DNA链比RNA链稳定，双链比单链稳定且DNA链中胸腺嘧啶代替了RNA链中的尿嘧啶，使之易于修复，作为遗传物质载体则有可能贮存大量的信息并能更稳定地遗传。由于蛋白质结构的多样性与构象的多变性，不仅比RNA更为有效地催化多种反应，而且也提供更为复杂的细胞结构成分。这也是当今结构和功能复杂的细胞进化的基础。很有趣的是至今在遗传信息表达体系中，不仅还要通过RNA完成遗传信息传递和密码的翻译，而且一些重要的反应过程如mRNA的拼接和蛋白质的合成仍需RNA的催化作用。