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　　 微丝（microfilament，MF），又称肌动蛋白纤维（actin filament），是指真核细胞中由肌动蛋白（actin）组成，直径为7nm的骨架纤维。肌动蛋白是微丝的结构成分，分子量为43kd。肌动蛋白单体外观呈哑铃状，其确切分子结构尚不清楚。肌动蛋白存在于所有真核细胞中，肌动蛋白在真核细胞进化过程中相当保守，在哺乳动物和鸟类细胞中至少已分离到6种肌动蛋白，4种称为α-肌动蛋白，分别为横纹肌、心肌、血管平滑肌和肠道平滑肌所特有，另两种为β-肌动蛋白和γ-肌动蛋白，见于所有肌肉细胞和非肌肉细胞胞质中。不同类型肌肉细胞的α-肌动蛋白分子一级结构（约400个氨基酸残基）仅相差4~6个氨基酸残基，β-肌动蛋白或γ-肌动蛋白与α-横纹肌肌动蛋白相差约25个氨基酸残基。显然这些肌动蛋白基因是从同一个祖先基因进化而来。多数简单的真核生物，如酵母或粘菌，含单个肌动蛋白基因，仅合成一种肌动蛋白。然而，许多多细胞真核生物含有多个肌动蛋白基因，如海胆有11个，网柄菌属（Dictyostelium）有17个，在某些植物中有60个。由于这些生物中不同肌动蛋白的实际数量尚未确定，实际有多少基因表达了尚不清楚。肌动蛋白亦要经过翻译后修饰，如n-端乙酰化或组氨酸残基的甲基化。这一过程可以使其具有更多的功能多样性。

微丝
MF

 

 

 

 

 
微丝的装配过程

微丝，亦称为纤维形肌动蛋白（F-actin），是由球形肌动蛋白（G-actin）单体形成的多聚体。肌动蛋白单体具有极性，装配时呈头尾相接，故微丝也具有极性。比较传统的模型认为微丝是由两条肌动蛋白单链呈右手螺旋盘绕形成的纤维，近年来则认为微丝是由一条肌动蛋白单体链形成的右手螺旋,每个肌动蛋白单体周围都有4个单体，呈上、下及两侧排列。在含有ATP和Ca2+以及很低浓度的Na+、K+等阳离子溶液中，微丝趋于解聚成G-actin；而在Mg2+和高浓度的Na+，K+溶液诱导下，G-actin则装配为纤维状肌动蛋白，新的G-actin加到微丝末端，使微丝延伸。G-actin可以加到微丝两端，但（+）极组装的速度较（-）极快，在一定条件下，微丝可以表现出一端因加亚单位而延长，而另一端因亚单位脱落而减短，这种现象称为踏车行为（tread milling）。微丝在结构上的极性对行使其功能也是必要的。肌动蛋白可在体外装配成微丝，其结构与细胞中分离的微丝相同，可以通过聚合-解聚纯化微丝。在体内,有些微丝是永久性的结构，如肌肉中的细丝及肠上皮细胞微绒毛中的轴心微丝等；有些微丝是暂时性的结构,如胞质分裂环中的微丝。血小板激活及无脊椎动物精子细胞顶体反应中的微丝只有在需要时方进行装配。实际上，在大多数非肌肉细胞中，微丝是一种动态结构，持续进行组装和解聚，并与细胞形态维持及细胞运动有关。体内肌动蛋白的装配在两个水平上受到结合蛋白的调节：（1）游离肌动蛋白单体的浓度；（2）微丝横向连接成束或成网的程度。细胞内许多微丝结合蛋白参与调节肌动蛋白的组装。
 

微丝（microfilament，MF），又称肌动蛋白纤维，是指真核细胞中由肌动蛋白组成，直径为7nm的骨架纤维
 

肌动蛋白是微丝的结构成分，分子量为43kd。肌动蛋白单体外观呈哑铃状，其确切分子结构尚不清楚
 

微丝系统的主要组分是肌动蛋白纤维和许多微丝结合蛋白，其在细胞中不同的微丝可种类不一，可形成独特的结构以行驶特定的功能
 
微丝结合蛋白
微丝系统的主要组分是肌动蛋白纤维，即微丝。此外，微丝系统中还包括许多微丝结合蛋白（microfilament associated protein）。肌动蛋白可以组装成不同的微丝纤维网络结构，参与细胞内各种生命活动。肌动蛋白纤维的不同存在形式与微丝结合蛋白有关。微丝结合蛋白参与形成微丝纤维网络高级结构，对肌动蛋白纤维的动态组装有调节作用，接受细胞信号，促使微丝纤维网的重组装，以行使特定的功能。肌球蛋白（myosin）约占肌肉总蛋白的一半，分子量为450kD，含两条多肽链，两股重链盘绕成双股α-螺旋，长约140nm，直径2nm。可用蛋白水解酶将肌球蛋白分子切断，胰蛋白酶处理产生轻酶解肌球蛋白（light meromyosin，LMM）和重酶解肌球蛋白（heavy meromyosin，HMM）。重酶解肌球蛋白经木瓜蛋白酶处理，形成肌球蛋白头部（HMM-S1）和杆部（HMM-S2），这种肌球蛋白头部具ATP酶活力，构成粗丝的横桥，是与肌动蛋白分子结合的位置。肌球蛋白的主要功能是参与肌丝滑动，称为Ⅱ型肌球蛋白。目前已发现十多种肌球蛋白，形成肌球蛋白家族。常见的还有Ⅰ型和Ⅴ型肌球蛋白，参与细胞骨架和细胞膜的相互作用，如膜泡运输等。原肌球蛋白（tropomyosin，Tm）在肌肉中占总蛋白的5~10％，分子量为64kD，分子长度为40nm，由两条平行的多肽链形成α-螺旋构型，原肌球蛋白位于肌动蛋白螺旋沟内，一个Tm的长度相当于7个肌动蛋白。原肌球蛋白结合于细丝，调节肌动蛋白与肌球蛋白头部的结合。肌钙蛋白（Troponin，Tn）分子量为80kD，含3个亚基，肌钙蛋白-C（Tn-C）特异与Ca2+结合；肌钙蛋白T（Tn-T）与原肌球蛋白有高度亲合力；肌钙蛋白I（Tn-I）抑制肌球蛋白ATPase的活性。细肌丝中每隔40nm 有一个肌钙蛋白复合体结合到原肌球蛋白上。除上述主要分子外，肌肉收缩系统中还存在一些其它蛋白。将肌动蛋白纤维锚定于Z线或质膜的蛋白有：（1）CapZ，由32kD和36kD两个亚基构成，定位于肌细胞Z线，结合于肌动蛋白纤维（+）极，阻止肌动蛋白纤维（+）极的解聚，使肌动蛋白纤维保持稳定；（2）α-辅肌动蛋白（α-actinin），200kD，是骨骼肌Z盘、平滑肌细胞质板及心肌闰盘主要组分之一，可横向连接微丝形成束；（3）纽蛋白（vinculin），116kD，见于平滑肌细胞质板、心肌闰盘，介导微丝结合于细胞膜。肌小节中起结构作用的蛋白还有：（1）肌联蛋白（titin）： 分子量可能大于1，000kD，1mm长，具有弹性，连接Z盘与肌球蛋白纤维，在肌肉收缩或舒张时将肌球蛋白纤维定位于肌小节中央；（2）伴肌动蛋白（nebulin）： 占肌肉总蛋白3％，从Z盘伸出，与肌动蛋白纤维伴行，可能参与调节肌动蛋白纤维的组装；（3）肌营养不良蛋白（dystrophin）：400kD，占肌肉总蛋白0.002％，确切功能不清楚，可能参与将肌动蛋白纤维锚定于质膜。 dystrophin对防止肌纤维退化是重要的。非肌肉细胞中亦存在肌球蛋白、原肌球蛋白、a-辅肌动蛋白等；而肌钙蛋白在非肌肉细胞中尚未发现。近年来在非肌肉细胞中分离鉴定了几十种微丝结合蛋白，与微丝装配及功能有密切关系。
 

肌球蛋白（myosin）约占肌肉总蛋白的一半，分子量为450kD，含两条多肽链，两股重链盘绕成双股α-螺旋，长约140nm，直径2nm
 

原肌球蛋白（tropomyosin，Tm）由两条平行的多肽链形成α-螺旋构型，原肌球蛋白位于肌动蛋白螺旋沟内，一个Tm的长度相当于7个肌动蛋白
 

肌钙蛋白（Troponin，Tn）分子量为80kD，含3个亚基，肌钙蛋白-C特异与Ca2+结合；肌钙蛋白T与原肌球蛋白有高度亲合力；肌钙蛋白I抑制肌球蛋白ATPase的活性
 
微丝特异性药物
细胞松弛素（cytochalasins）是真菌的一种代谢产物，可以切断微丝，并结合在微丝末端阻抑肌动蛋白聚合，但对解聚没有明显影响，因而可以破坏微丝的三维网络。鬼笔环肽（phalloidin）是一种由毒蕈（Amanita phallodies）产生的双环杆肽，与微丝有强亲合作用，使肌动蛋白纤维稳定，抑制解聚，且只与F-肌动蛋白结合，而不与G-肌动蛋白结合，荧光标记的鬼笔环肽可清晰地显示细胞中的微丝。
 

鬼笔环肽（phalloidin）是由毒蕈产生的双环杆肽，与微丝有特异的强亲合作用，荧光标记的鬼笔环肽可清晰地显示细胞中的微丝
 

非洲绿猴的肾脏纤维组织母细胞（Transformed African Green Monkey Kidney Fibroblast Cells）电镜照
 

牛肺动脉内皮细胞（Bovine Pulmonary Artery Endothelial Cells）被肽荧光标记鬼笔环处理后的电镜照
 

小鼠胚胎主动脉细胞（Embryonic Rat Thoracic Aorta Cells）被肽荧光标记鬼笔环处理后的电镜照
 

人胚胎心肌祖细胞（Cardiac progenitor cell）被肽荧光标记鬼笔环处理后的电镜照
 

人造内皮细胞（Cultured endothelial cells）被肽荧光标记鬼笔环处理后的电镜照
 

赤麂纤维组织母细胞（Indian Muntjac Deer Skin Fibroblast Cells）被肽荧光标记鬼笔环处理后的电镜照
 

塔尔羊卵巢上皮细胞（Tahr Ovary Epithelial Cells）被肽荧光标记鬼笔环处理后的电镜照
 

牛肺动脉内皮细胞（Bovine Pulmonary Artery Endothelial Cells）被肽荧光标记鬼笔环处理后的电镜照
 
微丝性细胞骨架的功能
真核细胞中，肌动蛋白在微丝结合蛋白的协同下，形成独特的微丝性骨架结构，与细胞中许多重要的功能活动有关，如肌肉收缩、变形运动、胞质分裂等；近年来发现微丝骨架网络系统与细胞信号传递有关，有些微丝结合蛋白，如纽蛋白等，是蛋白激酶及癌基因产物的作用底物；多聚核糖体及蛋白质合成与微丝的关系亦开始受到关注。
 
肌肉收缩
在生物所表现的种种运动形式中，以肌肉收缩最为人们熟知。而收缩装置是如此高度有序，使人们能从分子水平直至器官功能水平对其进行详细了解。肌肉收缩机制的研究是从分子水平研究细胞、组织、器官的结构与功能的成功范例，说明生物的结构组装和功能运作都是生物体内的分子活动所致。每个肌细胞或肌纤维（myofiber）含有多根肌原纤维，两个Z盘间的肌小节是肌肉收缩的功能单位。骨骼肌细胞的收缩单位是肌原纤维（myofibrils），肌原纤维由粗肌丝和细肌丝组装形成，粗肌丝的成分是肌球蛋白，细肌丝的主要成分是肌动蛋白，辅以原肌球蛋白和肌钙蛋白。肌肉收缩系由肌动蛋白丝与肌球蛋白丝的相对滑动所致。由神经冲动诱发的肌肉收缩基本过程为：（1）动作电位的产生 来自脊髓运动神经元的神经冲动经轴突传到神经肌肉接点──运动终板，使肌肉细胞膜去极化，经T小管传至肌质网；（2）Ca2+的释放 肌质网去极化后释放Ca2+至肌浆中，有效触发收缩周期的Ca2+阈浓度约为10-6mol/l；（3）原肌球蛋白位移 Ca2+与TnC结合，引起构象变化，TnC与TnI、TnT结合力增强，TnI与肌动蛋白结合力削弱，使肌动蛋白与TnI脱离，变成应力状态；同时，TnT使原肌球蛋白移动到肌动蛋白双螺旋沟的深处，消除肌动蛋白与肌球蛋白结合的障碍；（4）肌动蛋白丝与肌球蛋白丝的相对滑动 肌动蛋白附着到肌球蛋白头部。肌球蛋白头部是一种为肌动蛋白所活化的ATP酶，与肌动蛋白的结合引起肌球蛋白头部朝着肌球蛋白细丝弯曲。同时释放ADP+Pi和能量，弯曲后的肌球蛋白头部能结合ATP，从而与肌动蛋白分开，肌球蛋白一旦释放即恢复原来的构型，结果造成细丝和粗丝间的滑动，表现为ATP水解和肌肉收缩。如果仍有Ca2+存在，肌球蛋白将继续下一个周期，沿肌动蛋白细丝滑动。（5）Ca2+的回收 到达肌肉细胞的一系列冲动一经停止，肌质网就通过主动运输重吸收Ca2+，于是收缩周期停止。
 

肌原纤维是肌肉细胞收缩的单位，是由粗丝和细丝组成。粗丝的成分是肌球蛋白，细丝的成分是肌动蛋白，辅以原肌球蛋白和肌钙蛋白。肌肉收缩系由肌动蛋白丝与肌球蛋白丝的相对滑动所致
 

应力纤维是真核细胞中广泛存在的微丝束结构，由大量平行排列的微丝组成，与细胞间或细胞与基质表面的附着有密切关系，可能在细胞形态发生、细胞分化和组织的形成等方面具有重要作用
 

小肠上皮细胞微绒毛中心的轴丝是由微丝通过微丝结合蛋白平行交联成束，起到维持绒毛形状的作用，其中不含肌球蛋白、原肌球蛋白和a-辅肌动蛋白，因而无收缩功能
 
微绒毛
肠上皮细胞微绒毛（microvili）的轴心微丝是非肌肉细胞中高度有序微丝束的代表，微弯曲后的肌球蛋白头部结合ATP，减弱肌动蛋白与肌球蛋白的结合，进而导致肌球蛋白与肌动蛋白分开； 2ATP水解为ADP+Pi，但水解产物仍结合于肌球蛋白，产生一获能的肌球蛋白头部，发生旋转，垂直于肌动蛋白纤维；在依赖于Ca2+的条件下，肌球蛋白头部结合于相邻的肌动蛋白纤维； 4肌球蛋白头部发生构象变化，与肌动蛋白纤维成45°角，拉动肌动蛋白纤维导致肌动蛋白纤维相对于肌球蛋白的滑动，在此过程中Pi和ADP相继释放。丝呈同向平行排布，微丝束下端终止于端网结构（terminal web）。微绒毛中心的微丝束起维持微绒毛形状的作用，其中不含肌球蛋白、原肌球蛋白和a-辅肌动蛋白，因而无收缩功能。微丝结合蛋白如绒毛蛋白、110kD蛋白、毛缘蛋白、fodrin在微丝束的形成、维持及与微绒毛细胞膜连接中起重要作用。
 
应力纤维
应力纤维（stress fiber）是真核细胞中广泛存在的微丝束结构。电镜观察表明，应力纤维由大量平行排列的微丝组成，其成分为肌动蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白和a-辅肌动蛋白。应力纤维与细胞间或细胞与基质表面的附着有密切关系。应力纤维可能在细胞形态发生、细胞分化和组织的形成等方面具有重要作用。
 
溶胶层和阿米巴运动
许多细胞中，细胞膜下有一层富含肌动蛋白纤维的区域，称为溶胶。这些肌动蛋白纤维平行于质膜排列，并与膜有连接。这一纤维网络可以为细胞膜提供强度和韧性，维持细胞形状。细胞的多种运动，如胞质环流（cyclosis）、阿米巴运动（amoiboid）、变皱膜运动（ruffled membrane locomotion）及吞噬（phagocytosis）都与肌动蛋白的溶胶与凝胶状态及其相互转化有关。 这些运动能为细胞松弛素所抑制。
 

动物细胞的有丝分裂末期，两个即将分离的子细胞之间产生一个由大量平行排列的微丝束构成的缢缩环，微丝束中肌动蛋白和肌球蛋白的相对滑动引起缢缩环收缩，两个子细胞分离
 

原生动物中的变形虫、高等动物的巨噬细胞、白细胞等可以依靠细胞体的形态变化进行阿米巴运动，这是许多细胞骨架成分协同作用的结果，最直接依赖的是紧贴细胞质膜下一层含丰富微丝的区域
 

在轮藻门的丽藻细胞中央有一个大的液泡，其周围有15微米厚的原生质层，可分两个部分，外质不产生流动，内质会发生环流运动，中间则有许多平行于环流方向的微丝束，与环流直接相关
 
胞质分裂环
有丝分裂末期，两个即将分裂的子细胞之间产生一个收缩环。研究表明，收缩环是由大量平行排列的微丝组成，由分裂末期胞质中的肌动蛋白组装而成。随着收缩环的收缩，两子细胞被分开。胞质分裂后，收缩环即消失。收缩环是非肌肉细胞中具有收缩功能的微丝束的典型代表，在很短的时间内，微丝能迅速装配与去装配以完成细胞功能，其收缩机制亦是肌动蛋白和肌球蛋白的相对滑动。